目的将儿茶酚胺氧位甲基转移酶基因（COMT）克隆到原核表达载体进行可溶性表达 ， 制备纯化COMT蛋白 ， 为深入研究COMT的功能提供材料 。 方法运用分子生物学方法构建融合表达质粒Pet22b^＋ -COMT 。 将Pet22b^＋ -COMT转入E．coli BL21（DE3）表达菌株 ， 利用IPTG诱导表达 ， 并用亲和色谱纯化COMT 。 结果经测序分析成功构建了融合表达质粒Pet22b^＋ -COMT 。 COMT基因在E．coli BL21（DE3）中表达相对分子质量约为28000的蛋白质 ， 纯化后 ， COMT蛋白的纯度大于90％ 。 结论COMT基因在原核中得到良好的表达 ， 得到了纯度较高的蛋白质 ， 为酶学活性研究奠定了基础 。 【儿茶酚胺氧位甲基转移酶的克隆表达及纯化】完成机构：中国医学科学院中国协和医科大学医学生物学研究所,云南昆明650118

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